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ID 31391
JaLCDOI
FullText URL
Author
Gaertner, Henrik
Lisiewicz, Tomas
Szirmai, Endre
Abstract

Die Ribonukleinase allein ubt keinen charakteristischen oder wesentlichen Einfluss auf die Thrombininaktivation in Inkubationsmischung (0.4 ml Serums, 0.1 ml der Ribonukleinaselasung von den Konzentration 0. 025 mg/ml, 0.1 ml des destillierten Wassers und 0.4 ml der Thrombinlosung) aus. Heparin aber vergrossert die Thrombinaktivation in der ahnlichen Inkubationsmischung (0.4 ml von Serum, 0.1 ml Heparinlosung in der konzentration ungefahr 0.005 mg/ml, 0.1 ml des destillierten Wassers und 0.4 ml der Thrombinlosung. Wenn in der letzten Inkubationsmischung statt das dsatillierten Wasser die selbe Menge) 0.1 mg der (Ribonukleinaselasung) 0.025 mg/ml (gegeben wird, kann man feststellen, dass die Ribonukleinase die spezifische, Antithrombin-und Anti-koagulationswirkung des Heparins ausdriicklich vermindert. Die Thrombininaktivation wurde in Gegenwart des Bodens-des 7.5/200.0 wasserigen Trockenplasmalosung, untersucht. Man veretzte 0.1 ml des Bodens mit 0.1 ml der Inkubationsmischung. Die Thrombinlosung hatte bestimmte Aktivitat) 0.1 ml davon brachte in 10 Sek. 0.1 ml des Bodens in Gerinnung) Insgesamt wurden 34 dar Thrombinaktivatiosuntersuchungen gemacht, davon 7 Kontrollen, 7-mit Ribonukleinase, 10-mit Heparin und 10-mit Ribonukleinase+Heparin. Die Resultate (Tab. II, Abb. 1) zeugen, dass die Ribonukleinase in vitro die spezifische Antithrombin (II)-Wirkung des Heparins hemmt. Wahrscheinlich modifiziert sie auch weitere biologische Eigenschaften des Heparins. Die Resultate eigener Untersuchungen und die LiteraturangaPen liber den Heparineinfluss auf die Nukleinasen sprechen flir eine gegenseitige, charakteristische Reaktionen zwischen Nukleinasen und Heparin. Diese Interaktionen beider Gewebe- und Blutsubstanzen kann eine grosse Bedeutung fiulr vie1e Lebensvorgange haben.

Amo Type
Article
Publication Title
Acta Medicinae Okayama
Published Date
1961-04
Volume
volume15
Issue
issue2
Publisher
Okayama University Medical School
Start Page
109
End Page
120
NCID
AA00041342
Content Type
Journal Article
language
English
File Version
publisher
Refereed
True
NAID